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jueves, 6 de mayo de 2010
acidos nucleicos
Los ácidos nucleicos son macromoléculas, polímeros formados por la repetición de monómeros llamados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Se forman, así, largas cadenas o polinucleótidos, lo que hace que algunas de estas moléculas lleguen a alcanzar tamaños gigantes (de millones de nucleótidos de largo).
El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Friedrich Miescher, quien en el año 1869 aisló de los núcleos de las células una sustancia ácida a la que llamó nucleína, nombre que posteriormente se cambió a ácido nucleico.
El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Friedrich Miescher, quien en el año 1869 aisló de los núcleos de las células una sustancia ácida a la que llamó nucleína, nombre que posteriormente se cambió a ácido nucleico.
Tipos de ácidos nucleicos
Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN (ácido desoxirribonucleico) y ARN (ácido ribonucleico), que se diferencian:
por el glúcido (pentosa) que contienen: la desoxirribosa en el ADN y la ribosa en el ARN;
por las bases nitrogenadas que contienen: adenina, guanina, citosina y timina, en el ADN; adenina, guanina, citosina y uracilo, en el ARN;
en los organismos eucariotas, la estructura del ADN es de doble cadena, mientras que la estructura del ARN es monocatenaria, aunque puede presentarse en forma extendida, como el ARNm, o en forma plegada, como el ARNt y el ARNr, y
en la masa molecular: la del ADN es generalmente mayor que la del ARN.
por el glúcido (pentosa) que contienen: la desoxirribosa en el ADN y la ribosa en el ARN;
por las bases nitrogenadas que contienen: adenina, guanina, citosina y timina, en el ADN; adenina, guanina, citosina y uracilo, en el ARN;
en los organismos eucariotas, la estructura del ADN es de doble cadena, mientras que la estructura del ARN es monocatenaria, aunque puede presentarse en forma extendida, como el ARNm, o en forma plegada, como el ARNt y el ARNr, y
en la masa molecular: la del ADN es generalmente mayor que la del ARN.
Ácidos nucleicos artificiales
Existen, aparte de los naturales, algunos ácidos nucleicos no presentes en la naturaleza, sintetizados en el laboratorio.
Ácido nucleico peptídico, donde el esqueleto de fosfato-(desoxi)ribosa ha sido sustituido por 2-(N-aminoetil)glicina, unida por un enlace peptídico clásico. Las bases púricas y pirimidínicas se unen al esqueleto por el carbono carbonílico. Al carecer de un esqueleto cargado (el ión fosfato lleva una carga negativa a pH fisiológico en el ADN/ARN), se une con más fuerza a una cadena complementaria de ADN monocatenario, al no existir repulsión electrostática. La fuerza de interacción crece cuando se forma un ANP bicatenario. Este ácido nucleico, al no ser reconocido por algunos enzimas debido a su diferente estructura, resiste la acción de nucleasas y proteasas.
Morfolino y ácido nucleico bloqueado (LNA, en inglés). El morfolino es un derivado de un ácido nucleico natural, con la diferencia de que usa un anillo de morfolina en vez del azúcar, conservando el enlace fosfodiéster y la base nitrogenada de los ácidos nucleicos naturales. Se usan con fines de investigación, generalmente en forma de oligómeros de 25 nucleótidos. Se usan para hacer genética inversa, ya que son capaces de unirse complementariamente a pre-ARNm, con lo que se evita su posterior recorte y procesamiento. También tienen un uso farmacéutico, y pueden actuar contra bacterias y virus o para tratar enfermedades genéticas al impedir la traducción de un determinado ARNm.
Ácido nucleico glicólico. Es un ácido nucleico artificial donde se sustituye la ribosa por glicerol, conservando la base y el enlace fosfodiéster. No existe en la naturaleza. Puede unirse complementariamente al ADN y al ARN, y sorprendentemente, lo hace de forma más estable. Es la forma químicamente más simple de un ácido nucleico y se especula con que haya sido el precursor ancestral de los actuales ácidos nucleicos.
Ácido nucleico treósico. Se diferencia de los ácidos nucleicos naturales en el azúcar del esqueleto, que en este caso es una treosa. Se han sintetizado cadenas híbridas ATN-ADN usando ADN polimerasas. Se une complementariamente al ARN, y podría haber sido su precursor.
Ácido nucleico peptídico, donde el esqueleto de fosfato-(desoxi)ribosa ha sido sustituido por 2-(N-aminoetil)glicina, unida por un enlace peptídico clásico. Las bases púricas y pirimidínicas se unen al esqueleto por el carbono carbonílico. Al carecer de un esqueleto cargado (el ión fosfato lleva una carga negativa a pH fisiológico en el ADN/ARN), se une con más fuerza a una cadena complementaria de ADN monocatenario, al no existir repulsión electrostática. La fuerza de interacción crece cuando se forma un ANP bicatenario. Este ácido nucleico, al no ser reconocido por algunos enzimas debido a su diferente estructura, resiste la acción de nucleasas y proteasas.
Morfolino y ácido nucleico bloqueado (LNA, en inglés). El morfolino es un derivado de un ácido nucleico natural, con la diferencia de que usa un anillo de morfolina en vez del azúcar, conservando el enlace fosfodiéster y la base nitrogenada de los ácidos nucleicos naturales. Se usan con fines de investigación, generalmente en forma de oligómeros de 25 nucleótidos. Se usan para hacer genética inversa, ya que son capaces de unirse complementariamente a pre-ARNm, con lo que se evita su posterior recorte y procesamiento. También tienen un uso farmacéutico, y pueden actuar contra bacterias y virus o para tratar enfermedades genéticas al impedir la traducción de un determinado ARNm.
Ácido nucleico glicólico. Es un ácido nucleico artificial donde se sustituye la ribosa por glicerol, conservando la base y el enlace fosfodiéster. No existe en la naturaleza. Puede unirse complementariamente al ADN y al ARN, y sorprendentemente, lo hace de forma más estable. Es la forma químicamente más simple de un ácido nucleico y se especula con que haya sido el precursor ancestral de los actuales ácidos nucleicos.
Ácido nucleico treósico. Se diferencia de los ácidos nucleicos naturales en el azúcar del esqueleto, que en este caso es una treosa. Se han sintetizado cadenas híbridas ATN-ADN usando ADN polimerasas. Se une complementariamente al ARN, y podría haber sido su precursor.
lunes, 3 de mayo de 2010
aminoacidos
Un aminoácido, como su nombre indica, es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilico (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.
Estructura general de un aminoácido
La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):
"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.
Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.
La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):
"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.
Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.
Clasificación
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres formas que se presentan a continuación son las más comunes.
Según las propiedades de su cadena
Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).
Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E).
Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).
Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
Según su obtención
A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se los llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
Histidina (His)
Fenilalanina (Phe)
Isoleucina (Ile)
Arginina (Arg)
Metionina (Met)
A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales y son:
Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cisteína (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)
Ácido aspártico (Asp)
Ácido glutámico (Glu)
Estas clasificaciones varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido.
Los datos actuales en cuanto a número de aminoácidos y de enzimas ARNt sintetasas se contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen 22 aminoácidos distintos que intervienen en la composición de las cadenas polipeptídicas y que las enzimas ARNt sintetasas no son siempre exclusivas para cada aminoácido. El aminoácido número 21 es la Selenocisteína que aparece en eucariotas y procariotas y el número 22 la Pirrolisina, que aparece sólo en arqueas (o arqueobacterias).
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres formas que se presentan a continuación son las más comunes.
Según las propiedades de su cadena
Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).
Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E).
Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).
Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
Según su obtención
A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se los llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
Histidina (His)
Fenilalanina (Phe)
Isoleucina (Ile)
Arginina (Arg)
Metionina (Met)
A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales y son:
Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cisteína (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)
Ácido aspártico (Asp)
Ácido glutámico (Glu)
Estas clasificaciones varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido.
Los datos actuales en cuanto a número de aminoácidos y de enzimas ARNt sintetasas se contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen 22 aminoácidos distintos que intervienen en la composición de las cadenas polipeptídicas y que las enzimas ARNt sintetasas no son siempre exclusivas para cada aminoácido. El aminoácido número 21 es la Selenocisteína que aparece en eucariotas y procariotas y el número 22 la Pirrolisina, que aparece sólo en arqueas (o arqueobacterias).
Propiedades
Ácido-básicas.
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
Ópticas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D.
Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R.
Ácido-básicas.
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
Ópticas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D.
Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R.
martes, 30 de marzo de 2010
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hormonas
Las hormonas son sustancias segregadas por células especializadas, localizadas en glándulas de secreción interna o glándulas endócrinas (carentes de conductos), o también por células epiteliales e intersticiales con el fin de afectar la función de otras células. Hay hormonas animales y hormonas vegetales como las auxinas, ácido abscísico, citoquinina, giberelina y el etileno.
Son transportadas por vía sanguínea o por el espacio intersticial, solas (biodisponibles) o asociadas a ciertas proteínas (que extienden su vida media al protegerlas de la degradación) y hacen su efecto en determinados órganos o tejidos diana (o blanco) a distancia de donde se sintetizaron, sobre la misma célula que la sintetiza (acción autócrina) o sobre células contiguas (acción parácrina) interviniendo en la comunicación celular. Existen hormonas naturales y hormonas sintéticas. Unas y otras se emplean como medicamentos en ciertos trastornos, por lo general, aunque no únicamente, cuando es necesario compensar su falta o aumentar sus niveles si son menores de lo normal.
Las hormonas pertenecen al grupo de los mensajeros químicos, que incluye también a los neurotransmisores. A veces es difícil clasificar a un mensajero químico como hormona o neurotransmisor. Todos los organismos multicelulares producen hormonas, incluyendo las plantas (fitohormona). Las hormonas más estudiadas en animales (y humanos) son las producidas por las glándulas endocrinas, pero también son producidas por casi todos los órganos humanos y animales.
La especialidad médica que se encarga del estudio de las enfermedades relacionadas con las hormonas es la endocrinología.
Historia
El concepto de secreción interna apareció en el siglo XIX, cuando Claude Bernard lo describió en 1855, pero no especificó la posibilidad de que existieran mensajeros que transmitieran señales desde un órgano a otro.
El término hormona fue acuñado en 1905, a partir del verbo griego ὁρμἀω (poner en movimiento, estimular), aunque ya antes se habían descubierto dos funciones hormonales. La primera fundamentalmente del hígado, descubierta por Claude Bernard en 1851. La segunda fue la función de la médula suprarrenal, descubierta por Vulpian en 1856. La primera hormona que se descubrió fue la adrenalina, descrita por el japonés Takamine en 1901. Posteriormente el estadounidense Kendall aisló la tiroxina en 1914 .
El término hormona fue acuñado en 1905, a partir del verbo griego ὁρμἀω (poner en movimiento, estimular), aunque ya antes se habían descubierto dos funciones hormonales. La primera fundamentalmente del hígado, descubierta por Claude Bernard en 1851. La segunda fue la función de la médula suprarrenal, descubierta por Vulpian en 1856. La primera hormona que se descubrió fue la adrenalina, descrita por el japonés Takamine en 1901. Posteriormente el estadounidense Kendall aisló la tiroxina en 1914 .
Fisiología
Cada célula es capaz de producir una gran cantidad de moléculas reguladoras.las glándulas endócrinas y sus productos hormonales están especializados en la regulación general del organismo así como también en la autorregulación de un órgano o tejido. El método que utiliza el organismo para regular la concentración de hormonas es balance entre la retroalimentación positiva y negativa, fundamentado en la regulación de su producción, metabolismo y excreción.
Las hormonas pueden ser estimuladas o inhibidas por:
Otras hormonas.
Concentración plasmática de iones o nutrientes.
Neuronas y actividad mental.
Cambios ambientales, por ejemplo luz, temperatura, presión atmosférica.
Un grupo especial de hormonas son las hormonas tróficas que actúan estimulando la producción de nuevas hormonas por parte de las glándulas endócrinas. Por ejemplo, la TSH producida por la hipófisis estimula la liberación de hormonas tiroideas además de estimular el crecimiento de dicha glándula. Recientemente se han descubierto las hormonas del hambre: ghrelina, orexina y péptido Y y sus antagonistas como la leptina.
Las hormonas pueden ser estimuladas o inhibidas por:
Otras hormonas.
Concentración plasmática de iones o nutrientes.
Neuronas y actividad mental.
Cambios ambientales, por ejemplo luz, temperatura, presión atmosférica.
Un grupo especial de hormonas son las hormonas tróficas que actúan estimulando la producción de nuevas hormonas por parte de las glándulas endócrinas. Por ejemplo, la TSH producida por la hipófisis estimula la liberación de hormonas tiroideas además de estimular el crecimiento de dicha glándula. Recientemente se han descubierto las hormonas del hambre: ghrelina, orexina y péptido Y y sus antagonistas como la leptina.
Tipos de hormonas
Según su naturaleza química, se reconocen dos grandes tipos de hormonas:
Hormonas peptídicas. Son derivados de aminoácidos (como las hormonas tiroideas), o bien oligopéptidos (como la vasopresina) o polipéptidos (como la hormona del crecimiento). En general, este tipo de hormonas no pueden atravesar la membrana plasmática de la célula diana, por lo cual los receptores para estas hormonas se hallan en la superficie celular. Las hormonas tiroideas son una excepción, ya que se unen a receptores específicos que se hallan en el núcleo.
Hormonas lipídicas. Son esteroides (como la testosterona) o eicosanoides (como las prostaglandinas). Dado su carácter lipófilo, atraviesan sin problemas la bicapa lipídica de las membranas celulares y sus receptores específicos se hallan en el interior de la célula diana.
Hormonas peptídicas. Son derivados de aminoácidos (como las hormonas tiroideas), o bien oligopéptidos (como la vasopresina) o polipéptidos (como la hormona del crecimiento). En general, este tipo de hormonas no pueden atravesar la membrana plasmática de la célula diana, por lo cual los receptores para estas hormonas se hallan en la superficie celular. Las hormonas tiroideas son una excepción, ya que se unen a receptores específicos que se hallan en el núcleo.
Hormonas lipídicas. Son esteroides (como la testosterona) o eicosanoides (como las prostaglandinas). Dado su carácter lipófilo, atraviesan sin problemas la bicapa lipídica de las membranas celulares y sus receptores específicos se hallan en el interior de la célula diana.
Mecanismos de acción hormonal
Las hormonas tienen la característica de actuar sobre las células diana, que deben disponer de una serie de receptores específicos. Hay dos tipos de receptores celulares:
Receptores de membrana: los usan las hormonas peptídicas. Las hormonas peptídicas (1er mensajero) se fija a un receptor proteico que hay en la membrana de la célula, y estimula la actividad de otra proteína (unidad catalítica), que hace pasar el ATP (intracelular) a AMP (2º mensajero), que junto con el calcio intracelular, activa la enzima proteína quinasa (responsable de producir la fosforilación de las proteínas de la célula, que produce una acción biológica determinada). Esta es la teoría o hipótesis de 2º mensajero o de Sutherland.
Receptores intracelulares: los usan las hormonas esteroideas. La hormona atraviesa la membrana de la célula diana por difusión. Una vez dentro del citoplasma, penetra incluso en el núcleo, donde se fija el DNA y hace que se sintetice ARNm, que induce a la síntesis de nuevas proteínas, que se traducirán en una respuesta fisiológica.
Receptores de membrana: los usan las hormonas peptídicas. Las hormonas peptídicas (1er mensajero) se fija a un receptor proteico que hay en la membrana de la célula, y estimula la actividad de otra proteína (unidad catalítica), que hace pasar el ATP (intracelular) a AMP (2º mensajero), que junto con el calcio intracelular, activa la enzima proteína quinasa (responsable de producir la fosforilación de las proteínas de la célula, que produce una acción biológica determinada). Esta es la teoría o hipótesis de 2º mensajero o de Sutherland.
Receptores intracelulares: los usan las hormonas esteroideas. La hormona atraviesa la membrana de la célula diana por difusión. Una vez dentro del citoplasma, penetra incluso en el núcleo, donde se fija el DNA y hace que se sintetice ARNm, que induce a la síntesis de nuevas proteínas, que se traducirán en una respuesta fisiológica.
viernes, 12 de marzo de 2010
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vitaminas
Vitamina
Las vitaminas (del latín vita (vida) + el griego αμμονιακός, ammoniakós "producto libio, amoníaco", con el sufijo latino ina "sustancia") son compuestos heterogéneos imprescindibles para la vida, que al ingerirlas de forma equilibrada y en dosis esenciales puede ser trascendental para promover el correcto funcionamiento fisiológico. La gran mayoría de las vitaminas esenciales no pueden ser sintetizadas (elaboradas) por el organismo, por lo que éste no puede obtenerlos más que a través de la ingesta equilibrada de vitaminas contenidas en los alimentos naturales. Las vitaminas son nutrientes que junto a otros elementos nutricionales actúan como catalizadoras de todos los procesos fisiológicos (directa e indirectamente).
Las vitaminas son precursoras de coenzimas, (aunque no son propiamente enzimas) grupos prostéticos de las enzimas. Esto significa, que la molécula de la vitamina, con un pequeño cambio en su estructura, pasa a ser la molécula activa, sea ésta coenzima o no.
Los requerimientos mínimos diarios de las vitaminas no son muy altos, se necesitan tan solo dosis de miligramos o microgramos contenidas en grandes cantidades (proporcionalmente hablando) de alimentos naturales. Tanto la deficiencia como el exceso de los niveles vitamínicos corporales pueden producir enfermedades que van desde leves a graves e incluso muy graves como la pelagra o la demencia entre otras, e incluso la muerte.
La deficiencia de vitaminas se denomina avitaminosis, no "hipovitaminosis", mientras que el nivel excesivo de vitaminas se denomina hipervitaminosis.
Está demostrado que las vitaminas del grupo "B" (complejo B) son imprescindibles para el correcto funcionamiento del cerebro y el metabolismo corporal. Este grupo es hidrosoluble (solubles en agua) debido a esto son eliminadas principalmente por la orina, lo cual hace que sea necesaria la ingesta diaria y constante de todas las vitaminas del complejo "B" (contenidas en los alimentos naturales).
Las vitaminas (del latín vita (vida) + el griego αμμονιακός, ammoniakós "producto libio, amoníaco", con el sufijo latino ina "sustancia") son compuestos heterogéneos imprescindibles para la vida, que al ingerirlas de forma equilibrada y en dosis esenciales puede ser trascendental para promover el correcto funcionamiento fisiológico. La gran mayoría de las vitaminas esenciales no pueden ser sintetizadas (elaboradas) por el organismo, por lo que éste no puede obtenerlos más que a través de la ingesta equilibrada de vitaminas contenidas en los alimentos naturales. Las vitaminas son nutrientes que junto a otros elementos nutricionales actúan como catalizadoras de todos los procesos fisiológicos (directa e indirectamente).
Las vitaminas son precursoras de coenzimas, (aunque no son propiamente enzimas) grupos prostéticos de las enzimas. Esto significa, que la molécula de la vitamina, con un pequeño cambio en su estructura, pasa a ser la molécula activa, sea ésta coenzima o no.
Los requerimientos mínimos diarios de las vitaminas no son muy altos, se necesitan tan solo dosis de miligramos o microgramos contenidas en grandes cantidades (proporcionalmente hablando) de alimentos naturales. Tanto la deficiencia como el exceso de los niveles vitamínicos corporales pueden producir enfermedades que van desde leves a graves e incluso muy graves como la pelagra o la demencia entre otras, e incluso la muerte.
La deficiencia de vitaminas se denomina avitaminosis, no "hipovitaminosis", mientras que el nivel excesivo de vitaminas se denomina hipervitaminosis.
Está demostrado que las vitaminas del grupo "B" (complejo B) son imprescindibles para el correcto funcionamiento del cerebro y el metabolismo corporal. Este grupo es hidrosoluble (solubles en agua) debido a esto son eliminadas principalmente por la orina, lo cual hace que sea necesaria la ingesta diaria y constante de todas las vitaminas del complejo "B" (contenidas en los alimentos naturales).
Clasificación de las vitaminas
Las vitaminas se pueden clasificar según su solubilidad: si lo son en agua hidrosolubles o si lo son en lípidos liposolubles. En los seres humanos hay 13 vitaminas, 9 hidrosolubles (8 del complejo B y la vitamina C) y 4 liposolubles (A, D, E y K).
Hipervitaminosis y toxicidad de las vitaminas
Artículo principal: Hipervitaminosis
Las vitaminas aunque son esenciales, pueden ser tóxicas en grandes cantidades. Unas son muy tóxicas y otras son inocuas incluso en cantidades muy altas.La toxicidad puede variar según la forma de aplicar las dosis. Como ejemplo, la vitamina D se administra en cantidades suficientemente altas como para cubrir las necesidades para 6 meses; sin embargo, no se podría hacer lo mismo con vitamina B3 o B6, porque seria muy tóxica.Otro ejemplo es el que la suplementación con vitaminas hidrosolubles a largo plazo, se tolera mejor debido a que los excedentes se eliminan más fácilmente por la orina.
Las vitaminas más tóxicas son la D, y la A, también lo puede ser la vitamina B3.Otras vitaminas, sin embargo, son muy poco tóxicas o prácticamente inocuas.La B12 no posee toxicidad incluso con dosis muy altas. A la tiamina le ocurre parecido, sin embargo con dosis muy altas y durante mucho tiempo puede provocar problemas de tiroides. En el caso de la vitamina E, sólo es tóxica con suplementos específicos de vitamina E y con dosis muy elevadas. También se conocen casos de intoxicaciones en esquimales al comer hígado de mamíferos marinos.
Las vitaminas aunque son esenciales, pueden ser tóxicas en grandes cantidades. Unas son muy tóxicas y otras son inocuas incluso en cantidades muy altas.La toxicidad puede variar según la forma de aplicar las dosis. Como ejemplo, la vitamina D se administra en cantidades suficientemente altas como para cubrir las necesidades para 6 meses; sin embargo, no se podría hacer lo mismo con vitamina B3 o B6, porque seria muy tóxica.Otro ejemplo es el que la suplementación con vitaminas hidrosolubles a largo plazo, se tolera mejor debido a que los excedentes se eliminan más fácilmente por la orina.
Las vitaminas más tóxicas son la D, y la A, también lo puede ser la vitamina B3.Otras vitaminas, sin embargo, son muy poco tóxicas o prácticamente inocuas.La B12 no posee toxicidad incluso con dosis muy altas. A la tiamina le ocurre parecido, sin embargo con dosis muy altas y durante mucho tiempo puede provocar problemas de tiroides. En el caso de la vitamina E, sólo es tóxica con suplementos específicos de vitamina E y con dosis muy elevadas. También se conocen casos de intoxicaciones en esquimales al comer hígado de mamíferos marinos.
Proteína
Estructura tridimensional de la hemoglobina. La animación corresponde a la transición conformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada.
Estructura tridimensional de la hemoglobina. La animación corresponde a la transición conformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada.
Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:
Estructural (colágeno y queratina)
Reguladora (insulina y hormona del crecimiento),
Transportadora (hemoglobina),
Defensiva (anticuerpos),
enzimática (sacarasa y pepsina),
Contráctil (actina y miosina).
Las proteínas de todo ser vivo están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.
Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son suceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:
Estructural (colágeno y queratina)
Reguladora (insulina y hormona del crecimiento),
Transportadora (hemoglobina),
Defensiva (anticuerpos),
enzimática (sacarasa y pepsina),
Contráctil (actina y miosina).
Las proteínas de todo ser vivo están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.
Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son suceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.
Características
Los prótidos o proteínas son biopolímeros, es decir, están constituidas por gran número de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros). Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con características que las diferencian de las disoluciones de moléculas más pequeñas.
Por hidrólisis, las moléculas de proteína se escinden en numerosos compuestos relativamente simples, de masa pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.
Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.
La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información suministrada por los genes.
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético especifica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables.
Por hidrólisis, las moléculas de proteína se escinden en numerosos compuestos relativamente simples, de masa pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.
Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.
La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información suministrada por los genes.
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético especifica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables.
Funciones
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:
Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes;
Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;
La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;
Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños;
Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada;
La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción;
El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.
Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes;
Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;
La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;
Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños;
Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada;
La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción;
El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.
Deficiencia de proteínas
en el tercer mundo La deficiencia de proteína es una causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de proteína juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La guerra, la hambruna, la sobrepoblación y otros factores incrementaron la tasa de malnutrición y deficiencia de proteínas. La deficiencia de proteína puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental. La malnutrición proteico calórica afecta a 500 millones de personas y más de 10 millones anualmente. En casos severos el número de células blancas disminuye, de la misma manera se ve reducida drásticamente la habilidad de los leucocitos de combatir una infección.
Deficiencia de proteínas en países desarrollados La deficiencia de proteínas es rara en países desarrollados pero un pequeño número de personas tiene dificultad para obtener suficiente proteína debido a la pobreza. La deficiencia de proteína también puede ocurrir en países desarrollados en personas que están haciendo dieta para perder peso, o en adultos mayores quienes pueden tener una dieta pobre. Las personas convalecientes, recuperándose de cirugía, trauma o enfermedades pueden tener déficit proteico si no incrementan su consumo para soportar el incremento en sus necesidades. Una deficiencia también puede ocurrir si la proteína consumida por una persona está incompleta y falla en proveer todos los aminoácidos esenciales.
Deficiencia de proteínas en países desarrollados La deficiencia de proteínas es rara en países desarrollados pero un pequeño número de personas tiene dificultad para obtener suficiente proteína debido a la pobreza. La deficiencia de proteína también puede ocurrir en países desarrollados en personas que están haciendo dieta para perder peso, o en adultos mayores quienes pueden tener una dieta pobre. Las personas convalecientes, recuperándose de cirugía, trauma o enfermedades pueden tener déficit proteico si no incrementan su consumo para soportar el incremento en sus necesidades. Una deficiencia también puede ocurrir si la proteína consumida por una persona está incompleta y falla en proveer todos los aminoácidos esenciales.
domingo, 28 de febrero de 2010
lipidos
lípidos son un conjunto de moléculas orgánicas, la mayoría biomoléculas, compuestas principalmente por carbono e hidrógeno y en menor medida oxígeno, aunque también pueden contener fósforo, azufre y nitrógeno, que tienen como característica principal el ser hidrofóbicas o insolubles en agua y sí en disolventes orgánicos como la bencina, el alcohol, el benceno y el cloroformo. En el uso coloquial, a los lípidos se les llama incorrectamente grasas, ya que las grasas son sólo un tipo de lípidos procedentes de animales. Los lípidos cumplen funciones diversas en los organismos vivientes, entre ellas la de reserva energética (triglicéridos), la estructural (fosfolípidos de las bicapas) y la reguladora (esteroides).
Clasificación biológica
Los lípidos son un grupo muy heterogéneo que usualmente se clasifican en dos grupos, atendiendo a que posean en su composición ácidos grasos (lípidos saponificables) o no lo posean (lípidos insaponificables).
Lípidos saponificables
Simples. Lípidos que sólo contienen carbono, hidrógeno y oxígeno.
Acilglicéridos. Cuando son sólidos se les llama grasas y cuando son líquidos a temperatura ambiente se llaman aceites.
Céridos (ceras)
Complejos. Son los lípidos que además de contener en su molécula carbono, hidrógeno y oxígeno, también contienen otros elementos como nitrógeno, fósforo, azufre u otra biomolécula como un glúcido. A los lípidos complejos también se les llama lípidos de membrana pues son las principales moléculas que forman las membranas celulares.
Fosfolípidos
Fosfoglicéridos
Fosfoesfingolípidos
Glucolípidos
Cerebrósidos
Gangliósidos
Lípidos insaponificables
Terpenoides
Esteroides
Eicosanoides
Los lípidos son un grupo muy heterogéneo que usualmente se clasifican en dos grupos, atendiendo a que posean en su composición ácidos grasos (lípidos saponificables) o no lo posean (lípidos insaponificables).
Lípidos saponificables
Simples. Lípidos que sólo contienen carbono, hidrógeno y oxígeno.
Acilglicéridos. Cuando son sólidos se les llama grasas y cuando son líquidos a temperatura ambiente se llaman aceites.
Céridos (ceras)
Complejos. Son los lípidos que además de contener en su molécula carbono, hidrógeno y oxígeno, también contienen otros elementos como nitrógeno, fósforo, azufre u otra biomolécula como un glúcido. A los lípidos complejos también se les llama lípidos de membrana pues son las principales moléculas que forman las membranas celulares.
Fosfolípidos
Fosfoglicéridos
Fosfoesfingolípidos
Glucolípidos
Cerebrósidos
Gangliósidos
Lípidos insaponificables
Terpenoides
Esteroides
Eicosanoides
Características generales
Los lípidos son biomoléculas muy diversas; unos están formados por cadenas alifáticas saturadas o insaturadas, en general lineales, pero algunos tienen anillos (aromáticos). Algunos son flexibles, mientras que otros son rígidos o semiflexibles hasta alcanzar casi una total flexibilidad molecular; algunos comparten carbonos libres y otros forman puentes de hidrógeno.
La mayoría de los lípidos tiene algún tipo de carácter polar, además de poseer una gran parte apolar o hidrofóbico ("que le teme al agua" o "rechaza al agua"), lo que significa que no interactúa bien con solventes polares como el agua. Otra parte de su estructura es polar o hidrofílica ("que ama el agua" o "que tiene afinidad por el agua") y tenderá a asociarse con solventes polares como el agua; cuando una molécula tiene una región hidrófoba y otra hidrófila se dice que tiene carácter anfipático. La región hidrófoba de los lípidos es la que presenta solo átomos de carbono unidos a átomos de hidrógeno, como la larga "cola" alifática de los ácidos grasos o los anillos de esterano del colesterol; la región hidrófila es la que posee grupos polares o con cargas eléctricas, como el hidroxilo (–OH) del colesterol, el carboxilo (–COO–) de los ácidos grasos, el fosfato (–PO4–) de los fosfolípidos, etc.
Los lípidos son biomoléculas muy diversas; unos están formados por cadenas alifáticas saturadas o insaturadas, en general lineales, pero algunos tienen anillos (aromáticos). Algunos son flexibles, mientras que otros son rígidos o semiflexibles hasta alcanzar casi una total flexibilidad molecular; algunos comparten carbonos libres y otros forman puentes de hidrógeno.
La mayoría de los lípidos tiene algún tipo de carácter polar, además de poseer una gran parte apolar o hidrofóbico ("que le teme al agua" o "rechaza al agua"), lo que significa que no interactúa bien con solventes polares como el agua. Otra parte de su estructura es polar o hidrofílica ("que ama el agua" o "que tiene afinidad por el agua") y tenderá a asociarse con solventes polares como el agua; cuando una molécula tiene una región hidrófoba y otra hidrófila se dice que tiene carácter anfipático. La región hidrófoba de los lípidos es la que presenta solo átomos de carbono unidos a átomos de hidrógeno, como la larga "cola" alifática de los ácidos grasos o los anillos de esterano del colesterol; la región hidrófila es la que posee grupos polares o con cargas eléctricas, como el hidroxilo (–OH) del colesterol, el carboxilo (–COO–) de los ácidos grasos, el fosfato (–PO4–) de los fosfolípidos, etc.
martes, 23 de febrero de 2010
carbohidratos
La principal función de los carbohidratos es proveer energía al cuerpo, especialmente al cerebro y al sistema nervioso. El organismo transforma los almidones y azúcares en glucosa.
Las necesidades del organismo son cubiertas por la alimentación. Las carbohidratos pueden ser absorbidos directamente en el intestino, sin necesidad de ser degradados. Una vez absorbidos pasan al hígado que es capaz de almacenarlos en forma de glucógeno. Este es transformado continuamente en glucosa que pasa a la sangre y que es consumida por todas las células del organismo.
La cantidad máxima de glúcidos que podemos ingerir sólo está limitado por su valor calórico y nuestras necesidades energéticas, es decir, por la obesidad que podamos tolerar.
La familia de los carbohidratos incluye la de los azúcares y los almidones. A pesar de que ambos tipos de carbohidratos son transformados en glucosa, los alimentos ricos en almidones, como los granos y vegetales, usualmente suplen vitaminas, minerales y fibras. En cambio los azúcares como los caramelos, pudines, cereales azucarados, proveen calorías vacías, que proporcionan energía pero no nutrientes.
Fuentes alimenticias de carbohidratos
El organismo obtiene los carbohidratos del reino vegetal, se encuentran en abundancia en féculas y azúcares. El exceso de carbohidratos en la alimentación provoca la obesidad. La falta de carbohidratos causa la malnutrición.
De origen animal: Carne magra, carne grasa, leche de vaca, huevos.
De origen vegetal: Legumbres, harina de trigo, pan, papas, col, frutas.
Las necesidades del organismo son cubiertas por la alimentación. Las carbohidratos pueden ser absorbidos directamente en el intestino, sin necesidad de ser degradados. Una vez absorbidos pasan al hígado que es capaz de almacenarlos en forma de glucógeno. Este es transformado continuamente en glucosa que pasa a la sangre y que es consumida por todas las células del organismo.
La cantidad máxima de glúcidos que podemos ingerir sólo está limitado por su valor calórico y nuestras necesidades energéticas, es decir, por la obesidad que podamos tolerar.
La familia de los carbohidratos incluye la de los azúcares y los almidones. A pesar de que ambos tipos de carbohidratos son transformados en glucosa, los alimentos ricos en almidones, como los granos y vegetales, usualmente suplen vitaminas, minerales y fibras. En cambio los azúcares como los caramelos, pudines, cereales azucarados, proveen calorías vacías, que proporcionan energía pero no nutrientes.
Fuentes alimenticias de carbohidratos
El organismo obtiene los carbohidratos del reino vegetal, se encuentran en abundancia en féculas y azúcares. El exceso de carbohidratos en la alimentación provoca la obesidad. La falta de carbohidratos causa la malnutrición.
De origen animal: Carne magra, carne grasa, leche de vaca, huevos.
De origen vegetal: Legumbres, harina de trigo, pan, papas, col, frutas.
Los carbohidratos son uno de los principales componentes de la dieta y son una categoría de alimentos que abarcan azúcares, almidones y fibra.
Funciones
La principal función de los carbohidratos es suministrarle energía al cuerpo, especialmente al cerebro y al sistema nervioso. Una enzima llamada amilasa ayuda a descomponer los carbohidratos en glucosa (azúcar en la sangre), la cual se usa como fuente de energía por parte del cuerpo.
Fuentes alimenticias
Los carbohidratos se clasifican como simples o complejos. La clasificación depende de la estructura química del alimento y de la rapidez con la cual se digiere y se absorbe el azúcar. Los carbohidratos simples tienen uno (simple) o dos (doble) azúcares, mientras que los carbohidratos complejos tienen tres o más.
Los ejemplos de azúcares simples provenientes de alimentos abarcan:
Fructosa (se encuentra en las frutas)
Galactosa (se encuentra en los productos lácteos)
Los azúcares dobles abarcan:
Lactosa (se encuentra en los productos lácteos)
Maltosa (se encuentra en ciertas verduras y en la cerveza)
Sacarosa (azúcar de mesa)
La miel también es un azúcar doble, pero a diferencia del azúcar de mesa, contiene una pequeña cantidad de vitaminas y minerales. (Nota: a los niños menores de 1 año no se les debe dar miel).
Los carbohidratos complejos, a menudo llamados alimentos "ricos en almidón", incluyen:
Las legumbres
Las verduras ricas en almidón
Los panes y cereales integrales
Los carbohidratos simples que contienen vitaminas y minerales se encuentran en forma natural en:
Las frutas
La leche y sus derivados
Las verduras
bioquimica
La bioquímica es la ciencia que estudia los componentes químicos de los seres vivos, especialmente las proteínas, carbohidratos, lípidos y ácidos nucleicos, además de otras pequeñas moléculas presentes en las células. La bioquímica se basa en el concepto de que todo ser vivo contiene carbono y en general las moléculas biológicas están compuestas principalmente de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, fósforo y azufre. Es la ciencia que estudia la mismísima base de la vida: las moléculas que componen las células y los tejidos, que catalizan las reacciones químicas de la digestión, la fotosíntesis y la inmunidad, entre otras.
Historia de la bioquímica [editar]
El comienzo de la bioquímica puede muy bien haber sido el descubrimiento de la primera enzima, la diastasa, en 1893 por Anselme Payen.
Esquema de una célula típica animal con sus orgánulos y estructuras.
En 1828 Friedrich Wöhler publicó un artículo acerca de la síntesis de urea, probando que los compuestos orgánicos pueden ser creados artificialmente, en contraste con la creencia, comúnmente aceptada durante mucho tiempo, que la generación de estos compuestos era posible sólo en el interior de los seres vivos. Desde entonces, la bioquímica ha avanzado, especialmente desde la mitad del siglo XX con el desarrollo de nuevas técnicas como la cromatografía, la difracción de rayos X, marcaje por isótopos y el microscopio electrónico. Estas técnicas abrieron el camino para el análisis detallado y el descubrimiento de muchas moléculas y rutas metabólicas de las células, como la glucólisis y el ciclo de Krebs (también conocido como ciclo del ácido cítrico).
Hoy, los avances de la bioquímica son usados en cientos de áreas, desde la genética hasta la biología molecular, de la agricultura a la medicina. Probablemente una de las primeras aplicaciones de la bioquímica fue la producción de pan usando levaduras, hace 5.000 años.
El pilar fundamental de la investigación bioquímica se centra en las propiedades de las proteínas, muchas de las cuales son enzimas. Por razones históricas la bioquímica del metabolismo de la célula ha sido intensamente investigado, en importantes líneas de investigación actuales (como el Proyecto Genoma, cuya función es la de identificar y registrar todo el código genético humano), se dirigen hacia la investigación del ADN, el ARN, la síntesis de proteínas, la dinámica de la membrana celular y los ciclos energéticos.
Representación esquemática de la molécula de ADN, la molécula portadora de la información genética.
Biología celular: Es una área de la Biología que se dedica al estudio de la célula, su comportamiento, la comunicación entre orgánulos al interior de la célula y la comunicación entre células.
Genética: Es un área de la biología dónde se estudia principalmente el ADN y ARN, para entender la función de cada una de sus partes y los procesos asociados a su conservación.
Inmunología: Área de la biología, la cual se interesa por la reacción del organismo frente a organismos como las bacterias y virus. Todo esto tomando en cuenta la reacción y funcionamiento del sistema inmune de los seres vivos.
Farmacología: Área de la química que estudia cómo afectan ciertas sustancias al funcionamiento celular en el organismo.
Historia de la bioquímica [editar]
El comienzo de la bioquímica puede muy bien haber sido el descubrimiento de la primera enzima, la diastasa, en 1893 por Anselme Payen.
Esquema de una célula típica animal con sus orgánulos y estructuras.
En 1828 Friedrich Wöhler publicó un artículo acerca de la síntesis de urea, probando que los compuestos orgánicos pueden ser creados artificialmente, en contraste con la creencia, comúnmente aceptada durante mucho tiempo, que la generación de estos compuestos era posible sólo en el interior de los seres vivos. Desde entonces, la bioquímica ha avanzado, especialmente desde la mitad del siglo XX con el desarrollo de nuevas técnicas como la cromatografía, la difracción de rayos X, marcaje por isótopos y el microscopio electrónico. Estas técnicas abrieron el camino para el análisis detallado y el descubrimiento de muchas moléculas y rutas metabólicas de las células, como la glucólisis y el ciclo de Krebs (también conocido como ciclo del ácido cítrico).
Hoy, los avances de la bioquímica son usados en cientos de áreas, desde la genética hasta la biología molecular, de la agricultura a la medicina. Probablemente una de las primeras aplicaciones de la bioquímica fue la producción de pan usando levaduras, hace 5.000 años.
El pilar fundamental de la investigación bioquímica se centra en las propiedades de las proteínas, muchas de las cuales son enzimas. Por razones históricas la bioquímica del metabolismo de la célula ha sido intensamente investigado, en importantes líneas de investigación actuales (como el Proyecto Genoma, cuya función es la de identificar y registrar todo el código genético humano), se dirigen hacia la investigación del ADN, el ARN, la síntesis de proteínas, la dinámica de la membrana celular y los ciclos energéticos.
Representación esquemática de la molécula de ADN, la molécula portadora de la información genética.
Biología celular: Es una área de la Biología que se dedica al estudio de la célula, su comportamiento, la comunicación entre orgánulos al interior de la célula y la comunicación entre células.
Genética: Es un área de la biología dónde se estudia principalmente el ADN y ARN, para entender la función de cada una de sus partes y los procesos asociados a su conservación.
Inmunología: Área de la biología, la cual se interesa por la reacción del organismo frente a organismos como las bacterias y virus. Todo esto tomando en cuenta la reacción y funcionamiento del sistema inmune de los seres vivos.
Farmacología: Área de la química que estudia cómo afectan ciertas sustancias al funcionamiento celular en el organismo.
el agua
El carácter de la contaminacion del agua.-
Los terminos contaminacion del agua y contaminacion del aire implican ambos la presencia de materia extraña indeseable en una substancia, por lo demas, "pura" o "natural".
Sin embargo, el concepto del agua pura es muy distinto del de aire puro. Según vimos en el tema anterior, el aire es una mezcla de diversos componentes, y el "aire puro" se considera, por consiguiente, como una mezcla particular que representa una especie de atmosfera terrestre ideal.
El agua, en cambio, es un compuesto simple, y no una mezcla. Por consiguiente el quimico concibe el "agua pura" como una substancia que consta de moleculas de un solo tipo, esto es, las moleculas representadas por la formula H2O.
Es el caso , sin embargo, que la mayoria del agua contiene pequeñas cantidades de sales minerales disueltas, y estas substancias contribuyen a menudo a darle gusto. Asi, hablamos, por ejemplo, de "agua pura de manantial", en el sentido de una mezcla natural de agua y una pequeña cantidad de material mineral inofensiva y tal vez gustosa.
Asi, pues, la contaminacion del agua es la adicion a la misma de materia extraña indeseable que deteriora su calidad. La calidad del agua puede definirse como su amplitud para los usos beneficiosos a que se ha venido dedicando en el pasado, esto es, para bebida del hombre y de los animales, para soporte de una vida marina sana, para riego de la tierra y para recreacion.
La materia extraña contaminante podra ser materia inerte, como la de los compuestos de plomo o mercurio, o materia viva, como la de los microorganismos. Una vez mas, hay diferencias importantes entre el aire y el agua.
Contaminación del agua, incorporación al agua de materias extrañas, como microorganismos, productos químicos, residuos industriales y de otros tipos, o aguas residuales. Estas materias deterioran la calidad del agua y la hacen inútil para los usos pretendidos.
Propiedades Físicas Del Agua
1) Estado físico: sólida, liquida y gaseosa2) Color: incolora3) Sabor: insípida4) Olor: inodoro5) Densidad: 1 g./c.c. a 4°C6) Punto de congelación: 0°C7) Punto de ebullición: 100°C8) Presión critica: 217,5 atm.9) Temperatura critica: 374°C
Propiedades Químicas del Agua
1)Reacciona con los óxidos ácidos2)Reacciona con los óxidos básicos3)Reacciona con los metales4)Reacciona con los no metales5)Se une en las sales formando hidratos1)Los anhídridos u óxidos ácidos reaccionan con el agua y forman ácidos oxácidos.2) Los óxidos de los metales u óxidos básicos reaccionan con el agua para formar hidróxidos. Muchos óxidos no se disuelven en el agua, pero los óxidos de los metales activos se combinan con gran facilidad.3) Algunos metales descomponen el agua en frío y otros lo hacían a temperatura elevada.4)El agua reacciona con los no metales, sobre todo con los halógenos, por ej: Haciendo pasar carbón al rojo sobre el agua se descompone y se forma una mezcla de monóxido de carbono e hidrógeno (gas de agua).5)El agua forma combinaciones complejas con algunas sales, denominándose hidratos.En algunos casos los hidratos pierden agua de cristalización cambiando de aspecto, y se dice que son eflorescentes, como le sucede al sulfato cúprico, que cuando está hidratado es de color azul, pero por pérdida de agua se transforma en sulfato cúprico anhidro de color blanco.
Por otra parte, hay sustancias que tienden a tomar el vapor de agua de la atmósfera y se llaman hidrófilas y también higroscópicas; la sal se dice entonces que delicuesce, tal es el caso del cloruro cálcico.
Los terminos contaminacion del agua y contaminacion del aire implican ambos la presencia de materia extraña indeseable en una substancia, por lo demas, "pura" o "natural".
Sin embargo, el concepto del agua pura es muy distinto del de aire puro. Según vimos en el tema anterior, el aire es una mezcla de diversos componentes, y el "aire puro" se considera, por consiguiente, como una mezcla particular que representa una especie de atmosfera terrestre ideal.
El agua, en cambio, es un compuesto simple, y no una mezcla. Por consiguiente el quimico concibe el "agua pura" como una substancia que consta de moleculas de un solo tipo, esto es, las moleculas representadas por la formula H2O.
Es el caso , sin embargo, que la mayoria del agua contiene pequeñas cantidades de sales minerales disueltas, y estas substancias contribuyen a menudo a darle gusto. Asi, hablamos, por ejemplo, de "agua pura de manantial", en el sentido de una mezcla natural de agua y una pequeña cantidad de material mineral inofensiva y tal vez gustosa.
Asi, pues, la contaminacion del agua es la adicion a la misma de materia extraña indeseable que deteriora su calidad. La calidad del agua puede definirse como su amplitud para los usos beneficiosos a que se ha venido dedicando en el pasado, esto es, para bebida del hombre y de los animales, para soporte de una vida marina sana, para riego de la tierra y para recreacion.
La materia extraña contaminante podra ser materia inerte, como la de los compuestos de plomo o mercurio, o materia viva, como la de los microorganismos. Una vez mas, hay diferencias importantes entre el aire y el agua.
Contaminación del agua, incorporación al agua de materias extrañas, como microorganismos, productos químicos, residuos industriales y de otros tipos, o aguas residuales. Estas materias deterioran la calidad del agua y la hacen inútil para los usos pretendidos.
Propiedades Físicas Del Agua
1) Estado físico: sólida, liquida y gaseosa2) Color: incolora3) Sabor: insípida4) Olor: inodoro5) Densidad: 1 g./c.c. a 4°C6) Punto de congelación: 0°C7) Punto de ebullición: 100°C8) Presión critica: 217,5 atm.9) Temperatura critica: 374°C
Propiedades Químicas del Agua
1)Reacciona con los óxidos ácidos2)Reacciona con los óxidos básicos3)Reacciona con los metales4)Reacciona con los no metales5)Se une en las sales formando hidratos1)Los anhídridos u óxidos ácidos reaccionan con el agua y forman ácidos oxácidos.2) Los óxidos de los metales u óxidos básicos reaccionan con el agua para formar hidróxidos. Muchos óxidos no se disuelven en el agua, pero los óxidos de los metales activos se combinan con gran facilidad.3) Algunos metales descomponen el agua en frío y otros lo hacían a temperatura elevada.4)El agua reacciona con los no metales, sobre todo con los halógenos, por ej: Haciendo pasar carbón al rojo sobre el agua se descompone y se forma una mezcla de monóxido de carbono e hidrógeno (gas de agua).5)El agua forma combinaciones complejas con algunas sales, denominándose hidratos.En algunos casos los hidratos pierden agua de cristalización cambiando de aspecto, y se dice que son eflorescentes, como le sucede al sulfato cúprico, que cuando está hidratado es de color azul, pero por pérdida de agua se transforma en sulfato cúprico anhidro de color blanco.
Por otra parte, hay sustancias que tienden a tomar el vapor de agua de la atmósfera y se llaman hidrófilas y también higroscópicas; la sal se dice entonces que delicuesce, tal es el caso del cloruro cálcico.
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